돼지의 폐에서 추출한 Dipeptidyl carboxypeptidase 에 관한 생화학적 특성에 관한 연구

Abstract

peptide 나 단백질을 기질로 이용하여 C-terminal에서 dipeptide을 생성하는 dipeptidyl carboxypeptidase를 돼지의 허파에서 추출하여 황산암모늄염 처리, Sep-G-150을 이용한 Gel여과, DEAE-cellulose에 의한 이온 교환체 및 Hydroxyapatite에 흡착시켜서 얻어진 부분정제된 효소의 비활성도는 2.1μmole/min/mg protein이었다. 이 효소의 분자량은 170,000으로서 N terminal의 $NH_2$ 잔기를 치환시킨 tripeptide, angiotensin I 및 bradykinin을 가수분해시킨다. 또한 Cl-이 존재하는 pH8.0의 인산나트륨 완충액에서 기질 Z-Phe-Gly-Gly에 대한 효소의 Km은 0.66mM이었으며 EDTA에 의해서 완전히 활성이 저해된 효소가 Zn,Co 및 Mg 같은 금속이온을 첨가시킴으로써 재 활성화되었다. 한편 이 효소가 angiotensin I과 bradykinin을 함께 가수분해하는 사실로서 혈압을 조절하는데 있어서 이 효소의 반응이 관여할 것으로 믿어진다.